Le soufresoufre influence la quantité de protéinesprotéines, qui interviennent à tous les niveaux dans la cellule, mais aussi la qualité à travers la synthèse des acides aminésacides aminés qu'il contient : cystéinecystéine et méthionineméthionine. Ces acides aminés soufrés sont groupés en plusieurs familles aux propriétés différentes selon leur groupe latéral.

Cystéine et Méthionine. © hardyuno fotoliaCystine
Cystéine et Méthionine. © hardyuno fotoliaCystine

Les acides aminés sont groupés en plusieurs familles, par exemple :

  • aliphatiques : le radical est une chaîne hydrogéno-carbonée apolaire ;
  • hydroxylés avec un groupe alcoolalcool donc polaires, mais non chargés et neutres.
  • soufrés avec un soufre dans la chaîne latérale. L'un d'eux, la cystéine est un thiol, deux cystéines peuvent établir une liaison covalenteliaison covalente entre leurs atomes de soufre respectifs.
  • dicarboxyliques avec un groupement acide à l'extrémité de leur chaîne latérale, donc polaires, chargés négativement (à pH neutre) et acides.
  • aromatiques avec un cycle aromatique dans la chaîne laterale, non chargés et fortement apolaires
  • etc.

La liaison peptidique

Le groupement acide peut réagir avec le groupement amine d'un autre, avec élimination d'une moléculemolécule d'eau pour former une liaison covalente nommée liaison peptidiqueliaison peptidique. La molécule est un dipeptide. D'autres acides aminés peuvent réagir avec lui et former un polypeptidepolypeptide. La propriété de la liaison peptidique est qu'elle est mobile autour de son axe et ceci confère aux protéines des propriétés particulières et « vitales ».

Liaison peptidique Jaspard, Angers. © Pep Bond Jaspard, Angers
Liaison peptidique Jaspard, Angers. © Pep Bond Jaspard, Angers

Les protéines

Une protéine est constituée de peptidespeptides, les plus courtes avec une cinquantaine d'acides aminés, les plus longues avec plusieurs milliers. Elles peuvent porter une chaîne glucidique, on a alors des glycoprotéinesglycoprotéines ou former des agrégats divers dont les hèmeshèmes, par exemple, associés à un atome de métalmétal comme l'hémoglobine ou la chlorophyllechlorophylle. Les protéines interviennent à tous les niveaux dans la cellule.

Le pont disulfure

La cystéine est l'acide L-2-amino-3-mercaptopropionique. Sa chaîne latérale porteporte un groupement sulfhydryle (-SH) extrêmement réactifréactif. L'autre acide aminé sulfuré, la méthionine, porte un groupe méthyle, est plus hydrophobehydrophobe, d'un encombrement plus important et moins réactive. Deux cystéines reliées par un pont disulfure donne une cystine, le troisième acide aminé sulfuré. Un pont disulfure est une liaison covalente entre 2 atomesatomes de soufre de la chaîne latérale de 2 résidus cystéines (Cys) réduits. Ils sont formés dans un milieu cellulaire oxydant.

Formation de cystéine.
Formation de cystéine.

Le cytoplasmecytoplasme n'est pas oxydant, il y a donc peu de protéines intracellulaires qui possèdent des ponts disulfure (seulement 27 %). Un pont disulfure peut être établi entre deux cystéines d'une même chaîne polypeptidique ou de deux chaînes polypeptidiques différentes. Le nombre de ponts disulfure des protéines varie : les toxines, pourtant de très petites protéines (20 à 30 acides aminés) peuvent en contenir jusqu'à 6 ! Toutes les cystéines ne forment pas un pont disulfure.

L'énergieénergie libre de liaison est importante et contribue à la stabilisation de la structure tridimentionnelle de la protéine, sans forcément jouer un rôle déterminant dans le repliement des protéines. La formation d'un pont disulfure est une réaction d'oxydo-réduction réversibleréversible qui dépend du potentiel rédoxrédox et du pH. Il semble que les bactériesbactéries hyperthermophiles augmentent le nombre de ponts disulfure de leurs protéines pour qu'elles résistent mieux à la chaleurchaleur.