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Voir les protéines en 3D grâce... au diamant

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Un groupe de chercheurs propose une nouvelle manière d'exploiter la physique quantique pour déterminer la structure tridimensionnelle des protéines, une information clé dans la mise au point de nouveaux médicaments.

Le spin d'un centre coloré NV sous la surface d'un diamant peut être complètement polarisé optiquement. Le transfert de cette polarisation aux spins nucléaires dans la protéine située tout près permet de mesurer des couplages entre les spins au sein de la molécule. La structure des protéines peut alors être calculée à partir des informations contenues dans ces couplages. © MIT

La physique quantique nous a donné des clés fondamentales pour explorer l'univers, des particules élémentaires aux étoiles. Entre les deux se tient le monde de l'infiniment complexe qui se construit avec des atomes et des molécules dans des cellules vivantes. Pour les comprendre et créer de nouveaux médicaments, il faut notamment déterminer la structure des protéines qui les composent. En effet, connaître leur formule chimique brute et même la position des fonctions chimiques sur ces énormes macromolécules biologiques ne suffit pas. Il faut analyser leur structure tertiaire, c'est-à-dire les repliements de la chaîne polypeptidique des acides aminés qui les composent. John Kendrew et Max Perutz y sont parvenus pour la première fois en 1957 en utilisant la cristallographie et la diffraction des rayons X, ce qui leur a permis de décrire la structure en trois dimensions de la myoglobine et de l'hémoglobine.

Cette méthode est encore employée aujourd'hui, mais elle impose de disposer de grandes quantités de macromolécules et surtout de les obtenir à l'état cristallin. Cela n'est pas toujours possible, ni facile, et le procédé interdit de les étudier individuellement et in vivo. Les alternatives connues sont la microscopie électronique et la résonance magnétique nucléaire.

Le centre coloré NV d'un diamant peut être utilisé comme sonde quantique sensible aux états de spins (flèches vertes) et aux positions des atomes dans la protéine. La mesure de l'état de spin (flèche orange) du centre NV permet alors de déterminer ces positions. © MIT

Des diamants comme sondes quantiques pour la biologie

Dans un article déposé sur arxiv, un groupe de chercheurs décrit, de façon purement théorique pour l'instant, une méthode prometteuse pour tout à la fois éliminer la contrainte de la cristallisation des protéines et déterminer la structure tertiaire à partir d'une seule molécule. Ils mobilisent pour cela des centres colorés NV dans les diamants et leurs propriétés quantiques. Rappelons qu'il s'agit de défauts dans la structure cristalline des diamants formés de l'association d'un atome d'azote et d'une lacune remplaçant deux atomes de carbone. Ces centres colorés au sein des diamants font actuellement l'objet de travaux, notamment pour leur possible exploitation dans les ordinateurs quantiques. On a également cherché à s'en servir comme des sortes de sondes quantiques pour étudier l'intérieur des cellules vivantes, y mesurer des températures et des champs magnétiques.

Dans le cas présent, les chercheurs du MIT, de la Singapore University of Technology and Design et de l'université de Harvard pensent que l'on peut mettre à profit des centres colorés situés à quelques nanomètres sous la surface de diamants. L'état quantique de ces centres est influencé par ceux des spins des protons et des électrons dans une protéine déposée sur cette surface. Selon les physiciens, cet état modifie les caractéristiques de la lumière qu'il émet par fluorescence sous l'action d'un faisceau laser. En mesurant ces caractéristiques, on peut ensuite reconstruire indirectement la répartition dans l'espace des atomes constituant la protéine étudiée, du moins, répétons-le, en théorie.

Les chercheurs sont tout de même confiants, même s'ils pensent qu'il faudra encore quelques années pour passer de la théorie à la pratique. Ils espèrent, sans en être certains, qu'il serait même possible de ne pas avoir recours à des températures très basses et des vides poussés pour conduire leurs expériences. Ce serait un avantage supplémentaire par rapport aux autres techniques de détermination de la structure tertiaire des protéines utilisées jusqu'à présent.

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