Avidine : qu'est-ce que c'est ?

L'avidine est une protéineprotéine tétramère présente dans le blanc d’œuf d'oiseaux, de reptilesreptiles et d'amphibiensamphibiens. Elle représente 0,05 % des protéines du blanc d'œuf, soit environ 180 μg par œuf. L'avidine est fortement glycosylée (environ 10 % de sa massemasse totale étant constituée de glucidesglucides), ce qui contribue à son point isoélectrique basique et à sa grande solubilité dans l'eau et les solutions salines aqueuses.

Le complexe avidine-biotine

L'avidine a une affinité extrêmement forte à la biotinebiotine (vitaminevitamine H ou B7 ou coenzymecoenzyme R). C'est même la plus forte liaison non covalente connue entre une protéine et un ligandligand, avec une constante de dissociation de 1,7 x 10¹⁵ M. Cette affinité a d'ailleurs donné son nom à la protéine (avid en anglais + biotine). Une moléculemolécule d'avidine peut ainsi fixer jusqu'à quatre molécules de biotine. L'avidine empêche donc théoriquement l'assimilation de la biotine, présente elle dans le jaune d'œuf. Cependant, l'avidine est dégradée par la chaleurchaleur, ce qui lui fait perdre une grande partie de son affinité avec la biotine. Il faut donc éviter de manger des blancs d'œufs crus pour prévenir une carencecarence en vitamine B8.

La protéine d’avidine. © European Bioinformatics Institute

Utilisation de l’avidine en biochimie

Le complexe avidine-biotine est utilisé dans de très nombreuses applicationsapplications en pharmacie ou en biologie. L'interaction avidine-biotine est par exemple exploitée dans la détection, le marquage ou la purification des protéines, acides nucléiquesacides nucléiques et anticorpsanticorps. Comme le marqueur biotine est stable et petit, il interfère rarement avec la fonction des molécules marquées, ce qui permet le développement de tests robustes et très sensibles. La streptavidine, une version modifiée d'avidine purifiée à partir de la bactérie Streptomyces avidinii, est parfois préférée pour la détection, car elle possède un degré de liaison non spécifique plus facile en raison de l'absence de glycosylation.