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Les protéinesprotéines, avec les moléculesmolécules d'ADNADN et d'ARNARN qui permettent leurs synthèses, sont les molécules reines du vivant. Elles sont des assemblages en chaînes d'acides aminésacides aminés mais dès le début des années 1950 les biochimistesbiochimistes Linus PaulingLinus Pauling et Robert Corey découvrent les premiers indices de la structure en trois dimensions qu'adoptent les protéines, ouvrant la voie à l'investigation du fameux phénomène de repliement des protéines (protein folding, en anglais).
C'est à partir de 1958 que l'on va se rendre compte de l'importance et de la subtilité de ce phénomène lorsque le Britannique John Kendrew obtint la première image en rayon Xrayon X de la structure cristallographique de la myoglobine. La protéine globulaireglobulaire constituée de 150 acides aminés était en fait repliée sur elle-même d'une façon complexe. Les années passant, il devint évident que bien des propriétés des protéines étaient en liaison avec leur structure spatiale et qu'aussi bien pour comprendre l'origine de certaines maladies que pour leur trouver des remèdes, il allait falloir élucider et comprendre dans tous ses détails le repliement des protéines. L'enjeu est de taille parce que l'on sait notamment que des maladies neurodégénérativesmaladies neurodégénératives comme celle d'Alzheimer ou les maladies héréditairesmaladies héréditaires rares nommées polyneuropathies amyloïdiques familiales sont liées à des anomaliesanomalies de repliement des protéines. Pour tenter d'y voir plus clair, il existe même un projet de calculs partagés sur l'exemple de seti@home qui mobilise des ordinateursordinateurs du village globale : Folding@home.
Quelques explications sur le phénomène de repliement des protéines. Pour obtenir une traduction en français assez fidèle, cliquez sur le rectangle blanc en bas à droite. Les sous-titres en anglais devraient alors apparaître. Cliquez ensuite sur l'écrou à droite du rectangle, puis sur « Sous-titres » et enfin sur « Traduire automatiquement ». Choisissez « Français ». © Science Magazine
Or, voilà que deux physiciensphysiciens de l'université du Luxembourg viennent de publier un article dans Science Advances également disponible sur arXiv qui annonce une découverte étonnante. Les liaisons chimiquesliaisons chimiques sont bien sûr d'origine quantique mais on considère généralement que les grosses molécules du vivant, comme l'ADN et beaucoup de protéines, sont trop grandes et trop massives pour qu'un traitement global quantique soit pertinent et on préfère des modèles issus des lois de la physiquephysique classique pour étudier leur propriétés, par exemple leur élasticitéélasticité.
Mais selon Alexandre Tkatchenko et Martin Stoehr les processus de repliement des protéines plongées dans l'eau des cellules dépendent des interactions entre les molécules d'eau et ces protéines lesquelles font directement intervenir la nature ondulatoire de la matièrematière, comme l'explique Martin Stöhr dans un communiqué lorsqu'il dit : « La persistance d'un comportement quantique ondulatoire dans les systèmes biomoléculaires ouvre un nouveau paradigme pour expliquer certains des processus fondamentaux en biologie » et selon Alexandre Tkatchenko : « Dans le futur, nous prévoyons un rôle majeur des interactions quantiques dans la machinerie biomoléculaire allant de l'assemblage des protéines à la fonction des enzymesenzymes ».
Voilà de quoi intéresser des chercheurs, comme Paul Davies, qui spéculent depuis des années sur l’existence et l’importance d’une véritable biologie quantique à l’échelle des cellules.
