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Les protéines chaperons, ou chaperons moléculaires, aident au repliement moléculaire correct d'autres protéines, ce qui permet d'éviter la formation d'agrégats protéiques. Ces agrégats, dus à des interactions hydrophobeshydrophobes, peuvent être accentués par le stress. Les protéines chaperons peuvent aussi défaire les agrégats.
Protéines chaperons : les protéines du choc thermique
Les protéines chaperons sont aussi les « protéines de choc thermique » qui protègent les cellules de l'effet d'un stress, d'où le nom de Hsp qui leur est donné en anglais (heat shock protein). De manière générale, ces protéines sont produites dans des conditions stressantes, comme en cas de chaleurchaleur, et elles évitent des interactions indésirables entre protéines.
Hsp70 chez les eucaryotes et GroEL-GroES chez les procaryotes
Les protéines chaperons existent aussi bien chez les micro-organismes que chez les organismes supérieurs. Ainsi, chez les procaryotes, se trouvent les chaperonines GroEL-GroES.
Chez les eucaryoteseucaryotes, Hsp70 (de massemasse 70 kDa) est un chaperon moléculaire du cytosolcytosol qui se lie à de nombreux polypeptidespolypeptides en cours de formation. Toutefois, les protéines Hsp70 existent aussi chez les procaryotes.
Dans le réticulum endoplasmiqueréticulum endoplasmique des eucaryotes, la protéine BiP permet le repliement des protéines.
