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Le soufre et les protéines

Dossier - Tout savoir sur le soufre
DossierClassé sous :géologie , soufre , acide sulfurique

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Le soufre, l’acide sulfurique et leurs dérivés sont présents partout dans notre existence : pollution, engrais, chimie industrielle etc. Ce dossier vous donnera l’occasion de faire le point sur cet élément et ses nombreux composés dont certains, les protéines, sont essentiels à la vie !

  
DossiersTout savoir sur le soufre
 

Les acides aminés soufrés sont les suivants : Cystine cystéine et méthionine

Cystine Cystéine Methionine

Les acides aminés sont groupés en plusieurs familles aux propriétés différentes selon leur groupe latéral, par exemple :

aliphatiques : le radical est  une chaîne hydrogéno-carbonée apolaire
hydroxylés avec un groupe alcool donc polaires, mais non chargés et neutres. - soufrés avec un soufre dans la chaîne latérale. L'un d'eux, la cystéine est un thiol, deux cystéines peuvent établir une liaison covalente entre leurs atomes de soufre respectifs.
dicarboxyliques avec un groupement acide à l'extrémité de leur chaîne latérale, donc polaires, chargés négativement (à pH neutre) et acides.
aromatiquesavec un cycle aromatique dans la chaîne laterale, non chargés et fortement apolaires
- etc...

1 - La liaison peptidique

Le groupement acide peut réagir avec le groupement amine d'un autre, avec élimination d'une molécule d'eau pour former une liaison covalente nommée liaison peptidiqueLa molécule est un dipeptide. D'autres acides aminés peuvent réagir avec lui et former un polypeptide. La propriété de la liaison peptidique est qu'elle est mobile autour de son axe et ceci confère aux protéines des propriétés particulières et «vitales».

Liaison peptidique Jaspard, Angers Pep Bond Jaspard, Angers

2 - Les protéines

Une protéine est constituée de peptides, les plus courtes avec une cinquantaine d'acides aminés, les plus longues avec plusieurs milliers. Elles peuvent porter une chaîne glucidique, on a alors des glycoprotéines ou former des agrégats divers dont les hèmes par exemples associés à un atome de métal comme l'hémoglobine ou la chlorophylle. Les protéines interviennent à tous les niveaux dans la cellule.

3 - Le pont disulfure

La cystéine est l'acide L-2-amino-3-mercaptopropionique.

Formation de cystéine

Sa chaîne latérale porte un groupement sulfhydryle (-SH) extrêmement réactif.
L'autre acide aminé sulfuré, la méthionine, porte un groupe méthyle, est plus hydrophobe, d'un encombrement plus important et moins réactive.

Deux cystéines reliées par un pont disulfure donne une cystine, le troisième acide aminé sulfuré.

Un pont disulfure est une liaison covalente entre 2 atomes de soufre de la chaîne latérale de 2 résidus cystéines (Cys) réduits. Ils sont formés dans un milieu cellulaire oxydant.

Le cytoplasme n'est pas oxydant, il y a donc peu de protéines intracellulaires qui possèdent des ponts disulfure (seulement 27%). Un pont disulfure peut être établi entre 2 cystéines d'une même chaîne polypeptidique ou de 2 chaînes polypeptidiques différentes

Le nombre de ponts disulfure des protéines varie: les toxines, pourtant de très petites protéines (20 à 30 acides aminés) peuvent en contenir jusqu'à 6 !
Toutes les cystéines ne forment pas un pont disulfure.

L'énergie libre de liaison est importante et contribue à la stabilisation de la structure tridimentionnelle de la protéine, sans forcément jouer un rôle déterminant dans le repliement des protéines.

La formation d'un pont disulfure est une réaction d'oxydo-réduction réversible qui dépend du potentiel rédox et du pH.

Il semble que les bactéries hyperthermophiles augmentent le nombre de ponts disulfure de leurs protéines pour qu'elles résistent mieux à la chaleur.