À quoi sert la cristallographie aux rayons X ?

Les cristaux fascinent l'Homme depuis des millénaires et, de nos jours, les dessins d'un Mœbius témoignent de cette fascination. Pourtant, ce n'est que vers la seconde moitié du XVIII^e siècle que les bases scientifiques de la cristallographiecristallographie sont posées par les minéralogistes français, Jean-Baptiste Romé de L'Isle et René Just Haüy. Au XIX^e siècle et surtout au début du XX^e siècle, en relation avec la théorie atomique naissante et les progrès dans la compréhension profonde des connexions entre symétries, théorie des groupes, la cristallographie moderne naît.  

Cette science, qui se consacre à l'étude des cristaux en partant de l'échelle atomique, a montré que les propriétés physico-chimiques d'un cristal sont étroitement liées à l'arrangement spatial des atomes dans la matière. Il eut été réducteur de la cantonner à la seule science des matériaux appliquée à la métallurgie et aux sciences de la Terre. En effet, la cristallographie déborde largement du champ attribué au départ, puisqu'elle se trouve désormais au carrefour de disciplines aussi diverses que la physique, la chimie, les mathématiques et même la biophysique, la biologie et la médecine. La découverte des rayons X va lui faire accomplir des bonds de géant au cours du XX^e siècle.

Ces rayons ont des longueurs d'ondeslongueurs d'ondes suffisamment petites pour être sensibles aux détails de la matière à l'échelle des atomes et des moléculesmolécules. Ces derniers vont transformer la propagation rectiligne des faisceaux de lumièrelumière traversant un échantillon de matière et former sur un écran une figure de diffractiondiffraction. Les figures obtenues ainsi par diffraction des rayons X contiennent de nombreuses informations sur les cristaux et plus généralement des assemblages structurés d'atomes et de molécules.

De gauche à droite, les physiciens et chimistes britanniques, William Henry Bragg (1862-1942) et son fils William Lawrence Bragg (1890-1971). Ils ont reçu le prix Nobel de physique en 1915. William Lawrence Bragg, le plus jeune prix Nobel de physique, a découvert une relation (la loi de Bragg) qui, à partir d’un diagramme de diffraction de rayons X, permet de connaître les distances entre plans atomiques à l’intérieur d’un cristal. © Nobel Media AB 2014

La cristallographie aux rayons X

Vingt-huit prix Nobel ont été décernés pour des travaux en rapport avec la cristallographie. Les premières récompenses furent décernées aux pionniers du domaine : le physicienphysicien allemand, Max von Laue, en 1914, qui avait démontré en 1912 que les cristaux pouvaient diffracter des rayons X, et, en 1915, les Bragg père et fils, lesquels ont montré comment utiliser les travaux de leur prédécesseur pour déterminer la structure du diamantdiamant et du chlorure de sodiumsodium.

Ces réussites ont ouvert de nouvelles voies conduisant vers nombre de découvertes, comme celles des structures d'enzymesenzymes et de l'ADNADN. Il n'est donc pas surprenant que les Nations unies aient décrété 2014 Année internationale de la cristallographie.

La diffraction des rayons X et les molécules organiques

John Bernal, Linus PaulingLinus Pauling, Max Perutz, Dorothy Hodgkin et Aaron Klug... La liste est longue des physiciens, biologistes et chimistes qui vont s'intéresser dès les années 1930 à la détermination de la structure de certaines molécules organiques, notamment des protéinesprotéines et des vitaminesvitamines, à l'aide des techniques de diffraction des rayons X. Ces travaux vont culminer en 1953 avec la découverte de la structure de l'hémoglobine, pour laquelle Max Perutz et John Kendrew décrocheront le prix Nobel de chimie en 1962, et avec celle de l'ADN par Crick et Watson, grâce à un cliché de diffraction obtenu par la biologiste britannique Rosalind Franklin.

De nos jours, la détermination de la structure des molécules biologiques par diffraction de rayons X reste un domaine très actif, car il permet la mise au point de médicaments de toutes sortes. L'une des stratégies utilisées pour comprendre notamment la structure des protéines est de les étudier sous forme cristallisée. Mais cette étude s'effectuant in vitroin vitro, on ne peut être assuré de la structure réelle de ces protéines quand elles sont encore à l'intérieur de cellules vivantes, prêtes à participer aux réactions biochimiques.