Santé

Une protéine double face contre le Sida

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L'enzyme cellulaire Apobec3G, découverte en 2002, peut être considérée comme un mécanisme d'immunité innée contre le virus du Sida.

Le VIh observé en microscopie électronique

Cette cytidine deaminase provoque en effet des mutations de l'ADN du VIH dans les virions en réplication, conduisant à leur extinction. Toutefois, si elle est efficace chez les lymphocytes T CD4+ sanguins au repos, elle est inopérante chez les mêmes lymphocytes T qui tentent de défendre l'organisme.

Ce paradoxe, qui a longtemps intrigué, trouve aujourd'hui une explication grâce aux travaux d'une équipe de l'Université de Californie, San Francisco. Warner Greene et ses collègues ont montré qu'Apobec3G existe en deux versions : soit intégrée à un complexe ribonucléprotéique de masse moléculaire élevé (HMM) (elle est alors inactive), soit sous une forme de faible masse moléculaire (LMM) parfaitement active.

Dans les cellules T non stimulées, Apobec3G prédomine sous sa forme LMM alors que dans les cellules T en action, elle réside majoritairement au sein du complexe macromoléculaire.

Le passage de la première configuration à la seconde, induit par l'activation mitotique, entraîne une augmentation drastique de la perméabilité de la cellule au VIH-1. Selon les scientifiques qui ont publié leurs résultats dans la revue Nature, cette découverte ouvre la voie à la recherche de composés qui pourraient préserver la structure LMM et ainsi conférer une résistance au VIH.

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