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La protéine fluorescente verte (GFP) décrite par Douglas Prasher

Dossier - L'incroyable fluorescence des coraux
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La fluorescence des coraux est un phénomène étrange et mystérieux. Ces organismes marins peuvent en effet prendre des couleurs bien surprenantes pour le plus grand plaisir de nos yeux. Découvrez toute la beauté de la fluorescence des coraux au travers de somptueuses images.

  
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La suite des 238 acides aminés qui constitue la GFP ainsi que l'information génétique qui lui correspond ont été décrites en 1992 par Douglas Prasher et ses collègues (Prasher et al. 1992). Peu de temps après, la surprise fut de taille lorsque Martin Chalfie et ses collaborateurs introduisirent en 1994 le gène de la GFP (Protéine fluorescente verte) dans un nématode, le rendant fluorescent lorsqu'il était exposé à une lumière bleue. C'était la démonstration pour la première fois, que le produit d'un seul gène se suffisait à lui-même pour rendre un organisme fluorescent.

De nombreux organismes possèdent des protéines semblables à la Protéine fluorescente verte (GFP) (voir la page 2 de ce dossier) et sont appelés « GFP-like ». Bien que la séquence des acides aminés (les briques qui composent les protéines) varie considérablement d'une « GFP-like » à une autre, leur structure tridimensionnelle est remarquablement conservée.

Acropora tenius est un corail dur branchu formé de nombreux petits polypes vivant en colonie. © Guillaume Holzer - Coral Guardian - Tous droits réservés - Reproduction interdite

Le chromophore responsable de la fluorescence

Le chromophore (centre actif de la protéine qui est responsable de la fluorescence) implique systématiquement trois acides aminés spécifiques. Dans la GFP d'Æquorea victoria il s'agit d'une sérine (Ser), d'une tyrosine (Tyr) et d'une glycine (Gly) ne nécessitant que l'oxygène pour réagir (Tsien 1998).

Pour les GFP-like, le chromophore comprend toujours l'association Tyr-Gly mais la sérine peut être remplacée suivant les cas par trois autres acides aminés (asparagine, glutamine ou lysine). De très légères modifications au niveau des ces acides aminés suffisent donc à changer les spectres d'absorption et d'émission de ces protéines (Matz et al. 2005, Nienhaus et al.2000).

Favia sp B. est un corail dur à croissance lente vivant en colonie. © Martin Colognoli - Coral Guardian - Tous droits réservés - Reproduction interdite

Dans certains cas, bien qu'il s'agisse toujours de GFP-like, la fluorescence disparaît même complètement et il ne subsiste qu'une simple protéine colorée (Wiedenmann, 1997, 1999). On connait aujourd'hui plus d'une centaine de GFP-like dans les différents groupes de la systématique des invertébrés (Shagin et al 2004). De même les pigments non fluorescents des coraux durs qui ont été décrits sous le terme de « pocilloporine » sont à ranger dans une famille de GFP-like (Dove et al. 2001).

Tout comme la GFP, ces GFP-like sont codées par un gène unique, et pour l'activation des chromophores l'oxygène seul est nécessaire. Une exception est constituée par la protéine fluorescente rouge des coraux comme Lobophyllia hemprichiiTrachyphyllia geoffreyi et Montastrea cavernosa, dont les pigments nécessitent une photo-activation par des ondes courtes comprises entre 360 et 440 nm (Wiedenmann et al.2004/1, Wiedenmann & Nienhaus 2006, Oswald et al.2007, Leutenegger et al.2007).