Quand la température augmente, les protéines cellulaires peuvent se dénaturer. Les HSP évitent le mauvais repliement des protéines. © blobbotronic, Fotolia

Santé

Protéine de choc thermique

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Les protéines de choc thermique ou HSP (Heat shock proteins) sont des protéines synthétisées par l'organisme en réponse à un stress (température, exposition à des métaux lourds, infections...). Elles ont été regroupées en familles en fonction de leur masse moléculaire : HSP60, HSP70, HSP 90, HSP110... Les protéines de choc thermique font partie de la famille des chaperons moléculaires. Elles s'associent à des peptides ou des protéines qui ne sont pas correctement repliés. Les protéines HSP servent à éviter l'accumulation de protéines incorrectement repliées. En effet, un stress thermique peut avoir comme conséquence de dénaturer des protéines.

Les protéines HSP peuvent être associées à des maladies chroniques. Par exemple, les tumeurs humaines ont tendance à surexprimer les protéines de la famille de HSP70.

Des protéines très conservées dans le monde vivant

Les protéines de choc thermique sont particulièrement conservées dans les êtres vivants, puisqu'elles existent aussi bien chez les bactéries, les plantes et les animaux. Par exemple, il existe environ 50 % d'homologie entre le gène hsp70 humain et l'équivalent chez Escherichia coli (DnaK), et plus de 70 % avec le gène de la drosophile. De même, l'équivalent de HSP60 chez E. coli est GroEL (Growth E Coli large protein). Les protéines HSP70 sont les plus conservées et les plus nombreuses.

Cette conservation montre l'importance des protéines de choc thermique dans la survie de l'organisme.