Une protéine double face contre le Sida

Cette cytidine deaminase provoque en effet des mutations de l'ADN du VIH dans les virions en réplicationréplication, conduisant à leur extinction. Toutefois, si elle est efficace chez les lymphocyteslymphocytes T CD4+ sanguins au repos, elle est inopérante chez les mêmes lymphocytes T qui tentent de défendre l'organisme.

Ce paradoxe, qui a longtemps intrigué, trouve aujourd'hui une explication grâce aux travaux d'une équipe de l'Université de Californie, San Francisco. Warner Greene et ses collègues ont montré qu'Apobec3G existe en deux versions : soit intégrée à un complexe ribonucléprotéique de massemasse moléculaire élevé (HMM) (elle est alors inactive), soit sous une forme de faible masse moléculaire (LMM) parfaitement active.

Dans les cellules T non stimulées, Apobec3G prédomine sous sa forme LMM alors que dans les cellules T en action, elle réside majoritairement au sein du complexe macromoléculaire.

Le passage de la première configuration à la seconde, induit par l'activation mitotique, entraîne une augmentation drastique de la perméabilité de la cellule au VIH-1VIH-1. Selon les scientifiques qui ont publié leurs résultats dans la revue Nature, cette découverte ouvre la voie à la recherche de composés qui pourraient préserver la structure LMM et ainsi conférer une résistancerésistance au VIH.